Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego pomaganie że istnieć podstawowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał wielki pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą już korzystać też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Stanowi ostatnie dzisiaj to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych a o produktach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie służenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To oczywiście z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny istniał otwarty, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki ważny. – Z paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał wielki pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępu lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się wnioskami z całym światem
Jak uczy, jest wówczas enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w ról P1”). – U mężczyzn łatwo nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że gdyby powstaną leki wielkie w obecny enzym, to będą one przeszkadzać wirusowi, a obecnie nie człowiekowi. I zatem nazywa, że będą prawie toksyczne.
Praca (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje więcej w trakcie recenzowania, jednakże jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest prosty online. – Toż jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich uczestnikach – zaznacza naukowiec. I zwiększa, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i myślami współpracy zakładają się zespoły z bogatych strony świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jakaś spośród najistotniejszych informacji, jakie można liczyć o tym enzymie. To jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym może się obowiązywać w dużych pozycjach. – Możemy powiedzieć, albo wtedy są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i przystosowywać do niego nawet leki, które szybko znajdują się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże mogą już korzystać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Już na celowniku mamy różne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo produkcji jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zrobić swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i osiągać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie rosną w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona wnosić do budowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
